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资料评价：GT650M,GT640M比GT635M 好多少,求专业人士回答！！，还有GT650M搭载i5CPU上市后价格在什么区间,万分感谢_百度知道
GT650M,GT640M比GT635M 好多少,求专业人士回答！！，还有GT650M搭载i5CPU上市后价格在什么区间,万分感谢
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GT650M约等于GTX560M，GT640M约等于GTX460M，GT635M就是GT555M的马甲（频率略高）。性能差距DX9在30%-50%，DX11在60%-80%。 价格差不多在左右
那最近入手的华硕N55 GT635M的，不是亏大了，早知道等段时间买GT650M了，伤心啊
早买早享受，想开点骚年。
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HBcAg展示技术表达含有礁珊瑚荧光蛋白的病毒样颗粒.pdf 77页
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HBcAg展示技术表达含有礁珊瑚荧光蛋白的病毒样颗粒
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上海交通大学工程硕士学位论文
图 1.3 HBcAg
二聚体构型
图 1.4 HBcAg VLP 构型
1.3.2 乙肝核心抗原的免疫学特性
虽然 HBcAg 是乙肝病毒内部衣壳的成分，但它却具有很强的免疫原性。几乎可以在所有乙
肝患者体内检测到高滴度的 HBcAg 抗体。故 HBcAg 抗体成为了人机体对于乙肝病毒蛋白产生
的唯一抗体形式[17] 。根据这些免疫学数据，HBcAg 被认为是免疫细胞攻击的主要靶抗原[18] 。
以病毒样颗粒的形式存在，因而它既有颗粒抗原的特征，同时又有其自身的特性。
VLP 作为一种颗粒性抗原，容易被抗原呈递细胞(Antigen
presenting
cells，APCs)摄取、
加工、处理及递呈，容易激发机体产生较强的体液免疫及细胞免疫[19] 。因此，HBcAg VLP 被认
作是重组抗原较为理想的载体[20] 。
1.3.3 乙肝核心抗原载体技术的研究现状
1.3.3.1 表达系统的研究
年的冷泉港疫苗大会首次提出 HBcAg 融合蛋白的概念。随后的第二年，英国的 Clarke
上海交通大学工程硕士学位论文
等人[21]验证了这一概念。他们将口蹄疫病毒 VP1
蛋白的抗原决定簇与 HBcAg
端融合，在
痘苗病毒中表达形成类似天然颗粒状结构的蛋白，且外源的抗原口蹄疫病毒 VP1
能展示在颗粒
蛋白的表面。
随后Clarke 的研究小组对HBcAg 融合蛋白的表达系统进行了深入的研究[22]，并尝试使用 E .
Coli 表达系统来表达 HBcAg
的融合蛋白。他们同时使用 3 种不同病毒(脊髓灰质炎病毒(PV1)、
猫白血病病毒(FeLV)、人鼻病毒(HRV-2)) 的抗原决定簇基因分别与HBcAg 的N
端融合，结果证
实这三种 融合 蛋白 在 E
中都得 到高效 表 达 。 随后 Beesly
等 [23] 又分别 将
FMDV-VP1(142~160AA)
和人绒毛膜促性腺激素(
的抗原决定簇与 HBcAg
在酵母表达系统中得到高效表达。中国的LU Yecheng 等利用杆状病毒表达系统(BEVS)构建含乙
型肝炎病毒核心抗原(HBcAg)基因的重组杆状病毒并成功表达了 HBcAg 的融合蛋白。
总结前人的研究结果可以知道乙肝核心抗原融合外源肽后能在不同表达系统中表达(包括大
肠杆菌、酵母菌、痘苗病毒、昆虫细胞等) ，且所表达的融合蛋白都能有效 自装配成近似 HBcAg
的病毒样颗粒结构。
1.3.3.2 融合位点的研究
通过对 HBcAg 结构及功能的研究，可知 HBcAg 主要的颗粒装配区在 1- 149AA 的位置。将
目的肽段插入HBcAg 序列中的不同位置，很大程度上会影响机体针对该肽段的免疫反应强弱。
比较国内外在 HBcAg 展示平台应用中融合位点的选择，可以发现抗原表位在 HBcAg
融合的研究主要集中在 HBcAg 基因 （1- 149aa）的氨基端 （N 端）、羧基端（C 端）、及位于 78-82AA
的刺突部。
在对 HBcAg
的氨基端 （N
端）融合的研究方面，英国 Clarke
等[25]人首先将口蹄疫病毒的
VP1 蛋白的抗原决定簇与 HBcAg
端融合，并在痘苗病毒中得到表达。Beesly
等[26]则将
FMDV-VP1(142~160AA)
和人绒毛膜促性腺激素( HCG)
的抗原决定簇与 HBcAg
在酵母中得到了高效表达。但此后 Schodel 等[27]尝试将 PreS2 抗原决
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