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约束空间中蛋白质功能性变构的分子动力学模拟研究
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约束空间中蛋白质功能性变构的分子动力学模拟研究01
约束空间中蛋白质功能性变构的分子动力学模拟研究
李民,李阳,王菊,张增辉,徐维新. 约束空间中蛋白质功能性变构的分子动力学模拟研究[EB/OL].北京：中国科技论文在线
[].http://www.paper.edu.cn/releasepaper/content/.
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李民（1989），男，博士研究生，计算生物
李阳（1988），女，博士研究生，计算生物
王菊（1988），女，硕士研究生，计算生物
张增辉，男，教授，理论计算化学和生物学
徐维新（1977），男，副教授，计算生物
华东师范大学精密光谱科学与技术国家重点实验室，上海 200062
华东师范大学物理系，上海 200062
华东师范大学科学与技术跨学科高等研究院，上海 200062
摘要：蛋白质ADK的功能构象变化发生在open态和closed态之间。为了模拟细胞内部拥挤的环境，本文采用Go-like模型对蛋白质ADK在球形约束空间中，由closed态到open态转变的动力学和热力学特点进行了深入探究。我们刻画了细胞拥挤环境下，蛋白质功能性变构的自由能面。另外，结果表明在熔化温度以下，温度升高和球形壁对蛋白质粘滞力的增加都会对构象变化产生较大的影响，同时ADK会出现不太稳定的中间态。另外，球形空间半径的增加和粘滞力的增强会降低转变温度。通过对蛋白质动力学的分析，空间半径在阈值之下，粘滞力增强会加快变构速率，高于阈值速率提高不明显。总之，我们的研究表明细胞内拥挤环境对于蛋白质功能性变构的热力学和动力学都有显著的影响。?????
Molecular Dynamics Simulation of Functional Allosteric Transition of Protein under Confinement
ZHANG Zenghui
East China Normal University,State Key Laboratory of Precision Spectroscopy,Shanghai,200062
East China Normal University,Department of Physics,Shanghai,200062
East China Normal University,State Key Laboratory of Precision Spectroscopy,Shanghai,200062
East China Normal University,Institutes for Advanced Interdisciplinary Research,Shanghai 200062
Abstract： Protein ADK can functionally change from closed state (1ANK) to open state (4AKE). Here, to mimic the intracellular crowded environment, we employed a simplified Go-like model to deeply investigate the kinetic and thermodynamic properties about functional allosterics of protein ADK from closed state to open state in a spherical confined space. We characterized the free energy landscape of protein functional allosterics under confinement. It is shown that below the melting temperature, growth of simulation temperature and increasing affinity between the spherical wall and ADK exert a significant influence on the allosterics of protein ADK. Besides, less confinement leads to the reduction in transition temperature and so does the increasing affinity. In addition, by means of studying the allosteric kinetics with different confinement sizes and affinities, it is found that as long as the size is above a threshold, growing affinity obviously accelerates the conformational switch from 1ANK to 4AKE; otherwise the influence is weak. As a conclusion, our study discloses that the intracellular crowded environment plays a key role in the thermodynamics and kinetics of protein functional allosterics.
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