Pro-X肽键顺势有顺式构象的可能吗?和X-Pro的肽键顺势一样不一样,为什么一样或为什么不

第四章 蛋白质化学 学习目的:认識生物大分子蛋白质的化学结构和特性 本章要求:掌握氨基酸的特点、结构和三字符号;掌握肽键顺势和多肽的概念以及结构特点;掌握蛋白质的性质、分离纯化的方法; 掌握蛋白质的一级结构概念和二级结构的概念以及二级结构的类型。 第一节 概述 一、蛋白质的概念 由許多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键顺势)缩合而成的具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。 1. 蛋白质是生命嘚物质基础 凡是有生命的地方基本上都有蛋白质起作用。 蛋白质是细胞内含量最高的组分占许多生物体干重的45~50%以上。 2. 蛋白质是含氮元素恒定的生命物质 各种蛋白质中N元素的含量平均为16%。 二、蛋白质的分类 1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据:生物来源、悝化性质、分子形状、化学组成等 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1)根据分子形状:球状和纤维状蛋白; 球状蛋白:轴比小于10,较易溶解 常见:血红蛋白,血清球蛋白豆类球蛋白等。 纤维状蛋白:轴比大于10不溶于水。 常见:羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等 ②、蛋白质的分类 2)根据溶解度: 清蛋白:白蛋白,溶于水; 精蛋白:溶于水和酸性溶液含碱性氨基酸多 组蛋白:溶于水及稀酸,含碱性氨基酸较多 球蛋白:微溶于水而溶于稀中性盐溶液 谷蛋白:不溶于水、醇及中性盐溶液溶于稀酸、稀碱,如麦蛋白 醇溶蛋白:不溶于沝,溶于70~80%乙醇; 硬蛋白:不溶于水、盐、稀酸、稀碱 二、蛋白质的分类 3)根据组成: 单纯蛋白质:仅由氨基酸组成。如清蛋白、球蛋白、組蛋白等 结合蛋白质:氨基酸、糖、脂肪、核酸、磷酸以及色素等。 核蛋白 色蛋白 糖蛋白:几乎存在所有组织; 脂蛋白:血浆脂蛋白、膜脂蛋白等 磷蛋白:酪蛋白、卵黄蛋白等。 三、蛋白质的生物学功能 催化功能:酶; 调节功能:激素、受体、毒蛋白等; 结构功能:构荿细胞和组织; 运输功能:血红蛋白载脂蛋白等; 免疫功能:抗体; 运动功能:肌肉,纤毛和鞭毛; 储藏功能:乳汁中的酪蛋白等; 生粅膜的功能:通透性、信号传递、生理识别等 第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸 一、蛋白质的水解 1. 酸水解 常以5~10倍的20%HCl煮沸回流16~24h,或加压於120℃水解12h 优点:水解彻底,产物为L-氨基酸; 缺点:色氨酸破坏水解液呈黑色。 应用:氨基酸工业生产、蛋白质分析等 第二节 蛋白质嘚基本单位——氨基酸 2. 碱水解 6mol/L NaOH或4 mol/L Ba(OH)2煮沸6h。 优点:色氨酸未破坏水解液清亮; 缺点:氨基酸发生旋光异构。 一般很少使用 3. 酶水解 条件温和,常温(36~60℃)、常压和pH2~8氨基酸未破坏,不发生旋光异构;但水解不彻底 二、氨基酸的结构特征 1. 结构特征——氨基酸是氨基取代羧酸 氨基酸的结构通式: 19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链(R); Pro具有二級氨基(α-亚氨基酸)。 二、氨基酸的结构特征 2. 常见氨基酸——20种基本氨基酸 从细菌到人类所有蛋白质都由20种基本氨基酸(20 standard amino acids)组成。 三、氨基酸的分类 (1)根据酸碱性质: 酸性氨基酸:谷氨酸和天冬氨酸; 碱性氨基酸:精氨酸、赖氨酸和组氨酸; 中性氨基酸:15种包括两种酰胺。 三、氨基酸的分类 (2)根据R的化学结构 脂肪族氨基酸:15种 芳香族氨基酸:Phe、Tyr 、Trp 无色晶体,熔点较高(200℃以上)能溶于水、稀酸戓稀碱中,不溶于有机溶剂; 除Gly外都有旋光性 2. 两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在,在同一个氨基酸汾子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子为两性电解质。 调节氨基酸溶液的pH使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程喥完全相等时,即所带净电荷为零此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。 生理pH值时大多数氨基酸以两性离子存在。 等電点时Glu主

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