肌红蛋白（myoglobin，Mb)
2.5
蛋白质功能
肌红蛋白只能贮存氧,
使氧在肌肉内扩散.
第六十三页，共九十五页，2022年，8月28日 肌红蛋白（myoglobin，Mb)
2.5
蛋白质功能
①一条多肽链（珠蛋白，153 AA）
②一个血红素辅基
MW：16700
8个右手α-螺旋片段（A~H），
最长α-螺旋23个AA，最短的7个AA，
螺旋以外是不规则卷曲（AB…FG，GH）
Pro导致4处转折，Ser,Thr,Asn,Ile侧链障碍也导致转折 分子紧密，内部只有容纳4个水分子的空间
第六十四页，共九十五页，2022年，8月28日 血红素辅基 近侧组氨酸 第93位（或F8） 远侧组氨酸 第64位（或E7） 卟啉环与Fe2+ 肌红蛋白中的辅基血红素
2.5
蛋白质功能 His64 His93 第六十五页，共九十五页，2022年，8月28日 肌红蛋白中的辅基血红素
2.5
蛋白质功能
第六十六页，共九十五页，2022年，8月28日 肌红蛋白（myoglobin，Mb) 2.5
蛋白质功能
O2 和 Mb 的结合是一个可逆的过程，称为氧合作用。
无氧的肌红蛋白称为脱氧肌红蛋白，载氧的称为氧合肌红蛋白 Y：氧结合部位结合氧的分数（氧饱和度） pO2：O2的分压，也叫氧压力浓度
K ：反应的解离常数 第六十七页，共九十五页，2022年，8月28日 肌红蛋白（myoglobin，Mb)
2.5
蛋白质功能
肌红蛋白的氧合曲线
P50 = K Y = 0.5 P50 = 2.8 Torr
肌红蛋白达到半饱合状态时的氧分压
动脉血：100 Torr 静脉血：
30 Torr
肌红蛋白有效地将氧气从毛细血管转移到肌肉细胞中。 第六十八页，共九十五页，2022年，8月28日 血红蛋白（Hemoglobin
Hb） 2.5
蛋白质功能
血红蛋白的一级结构
2条 ?- 链、 2条 ?- 链
四聚体：?2 ?2 血红素
Fe(Ⅱ) 血红蛋白的功能
运输O2和CO2;
对血液的pH起缓冲作用。
脊椎动物红细胞内的呼吸蛋白, 转运氧
第六十九页，共九十五页，2022年，8月28日 血红蛋白（Hemoglobin
Hb） 2.5
蛋白质功能
肌红蛋白与血红蛋白的亚基（α-珠蛋白链和β-珠蛋白链） 在氨基酸序列上具有明显的同源性，构象及功能也十分相似。 2条 ?- 链（141AA）缺失D螺旋，缩短H螺旋
2条 ?- 链（146 AA）缩短H螺旋 第七十页，共九十五页，2022年，8月28日 血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线
2.5
蛋白质功能
蛋白 氧合曲线 p50 （Torr） Mb 双曲线 2.8
Hb S形曲线 26 结合正
协同性
在肺部（ pO2大约100 torr）时，Mb和Hb对氧的亲和性都很高，被饱和; 在肌肉等组织的毛细管内(pO2 20 ~ 40 torr），Hb氧的亲和性低，释放氧出来，释放出来的氧都可被Mb结合。
第七十一页，共九十五页，2022年，8月28日 血红蛋白与肌红蛋白氧的转运系统
2.5
蛋白质功能
氧分子
任何一个亚基结合氧分子后，会增加其它亚基与氧结合的能力
肺 肌肉 动脉
静脉
T态
R态
血红蛋白
肌红蛋白
释放出氧后,Hb 变回T态
pO2低时,Hb 释放出氧分子
pO2高时,Hb 结合氧分子
第七十二页，共九十五页，2022年，8月28日 血红蛋白的别构作用
2.5
蛋白质功能
别构作用（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白
质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他 部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
H+、CO2、BPG影响Hb结合O2
第七十三页，共九十五页，2022年，8月28日 H+、CO2对血红蛋白的别构作用
2.5
蛋白质功能
CO2 + H2O
H2CO3
H+ + HCO3-
碳酸酐酶 波尔效应（Bohr effect）：
pH 降低，使得血红蛋白的 p50 升高的现象。 降低Hb对氧的亲和性，提高氧的运转系统效率。
毛细血管：
CO2浓度高，pH低，Hb利于释放O2，利于结合H+，促使生成HCO3-，有}